антимикробные пептиды

antimicrobial peptides

[греч. anti — против, mikros — малый и bios — жизнь; греч. peptos — сваренный, переваренный]

низкомолекулярные (обычно < 10 кДа) эндогенные пептиды (см. пептид) катионной или амфипатической природы, появляющиеся у большинства эукариотических организмов (от грибов до человека) в ответ на внедрение патогенных микроорганизмов. Известно более 800 А.п. По своей структуре А.п. разделяются на линейные α-спиральные пептиды (напр., магаинин, меллитин, цекропин); пептиды, богатые определенной аминокислотой (напр., гистидином или пролином); пептиды, имеющие сложную пространственную организацию, содержащие дисульфидные мостики, тиоэфирные циклы и др. (дефензины, протегрины и лантибиотики). А.п. образуются как в результате индукции нового синтеза, так и с помощью специфического протеолитического расщепления существующих белков организма. Выделяют два основных типа воздействия А.п. на патогенные микроорганизмы: ингибирование метаболитических процессов или нарушение целостности клеточной мембраны. Несмотря на то что для А.п. характерны довольно высокие действующие концентрации (антимикробные пептиды10 −7 ÷ 10 −6 моль, 10 −9 моль у лантибиотиков) и низкая селективность, они обладают некоторыми преимуществами: способностью быстро убивать клетки-мишени, широким спектром действия, активностью в отношении штаммов, резистентных к другим антибиотикам (см. антибиотики), а также относительной трудностью в развитии устойчивости к ним.